La ATP sintasa está situada en la membrana interna de las mitocondrias (también existen en los cloroplastos pero esto mejor para otra entrada). Esta compuesta por dos complejos, el complejo F0 que es el complejo transmembrana y el complejo F1 situado mirando hacia la matriz mitocondrial.
F1 es una agrupación de cinco tipos de subunidades que se proyecta hacia la matriz mitocondrial. En general se acepta que F1 contiene 6 sitios de unión para nucleótidos.
Éste es un motor minúsculo de proteína que es un componente de una máquina celular llamada la mitocondria. Cuando las células extraen energía del alimento, pelan los electrones y los transmiten debajo de la membrana mitocondrial. Esto genera una corriente eléctrica minúscula que se utiliza para impulsar desde otro motor de la proteína, los protones de las bombas fuera de la mitocondria. Los protones pueden fluir nuevamente dentro de la mitocondria, solamente con el F1 ATPasa.
El flujo del protón que resulta, hace girar el rotor del F1 ATPasa.
El F1 ATPasa tiene siete porciones hechas a partir de tres diversas proteínas, cada una codificadas por diversos dígitos binarios del genoma. El rotor que gira acciona un martillo molecular que junta las moléculas para hacer un producto químico llamado ATP, que las células utilizan para producir energía.
En este mecanismo de funcionamiento existe una diferencia de gradiente de protones entre el espacio intermembrana de la mitocondria y la matriz mitocondrial. Este gradiente provoca el paso de protones a través del complejo F0 de la ATP sintasa.
Este paso de los protones provoca un giro de las subunidades c de la porción F0, este giro va a ser transmitido al eje gamma. Este eje interacciona con las subunidades catalíticas de la porción F1, produciendo cambios conformacionales en las subunidades proteicas disminuyendo la energía de activación de la reacción que transforma el ADP a ATP.
Este mecanismo de la catálisis rotacional fue propuesto por Paul Boyer que fue Premio Nobel en 1997 gracias a este descubrimiento.
La enzima probablemente lleva a cabo un ciclo de tres fases catalítico. En la primera fase, ADP y fosfato se unen a un centro activo, que cataliza la formación de ATP unido. Este paso es energéticamente posible gracias a la energía libre liberada, por fuerza vinculante del ATP al centro activo, que compensa la inestabilidad de la unión fosfo anhídrido.
F1 es una agrupación de cinco tipos de subunidades que se proyecta hacia la matriz mitocondrial. En general se acepta que F1 contiene 6 sitios de unión para nucleótidos.
Éste es un motor minúsculo de proteína que es un componente de una máquina celular llamada la mitocondria. Cuando las células extraen energía del alimento, pelan los electrones y los transmiten debajo de la membrana mitocondrial. Esto genera una corriente eléctrica minúscula que se utiliza para impulsar desde otro motor de la proteína, los protones de las bombas fuera de la mitocondria. Los protones pueden fluir nuevamente dentro de la mitocondria, solamente con el F1 ATPasa.
El flujo del protón que resulta, hace girar el rotor del F1 ATPasa.
El F1 ATPasa tiene siete porciones hechas a partir de tres diversas proteínas, cada una codificadas por diversos dígitos binarios del genoma. El rotor que gira acciona un martillo molecular que junta las moléculas para hacer un producto químico llamado ATP, que las células utilizan para producir energía.
En este mecanismo de funcionamiento existe una diferencia de gradiente de protones entre el espacio intermembrana de la mitocondria y la matriz mitocondrial. Este gradiente provoca el paso de protones a través del complejo F0 de la ATP sintasa.
Este paso de los protones provoca un giro de las subunidades c de la porción F0, este giro va a ser transmitido al eje gamma. Este eje interacciona con las subunidades catalíticas de la porción F1, produciendo cambios conformacionales en las subunidades proteicas disminuyendo la energía de activación de la reacción que transforma el ADP a ATP.
Este mecanismo de la catálisis rotacional fue propuesto por Paul Boyer que fue Premio Nobel en 1997 gracias a este descubrimiento.
La enzima probablemente lleva a cabo un ciclo de tres fases catalítico. En la primera fase, ADP y fosfato se unen a un centro activo, que cataliza la formación de ATP unido. Este paso es energéticamente posible gracias a la energía libre liberada, por fuerza vinculante del ATP al centro activo, que compensa la inestabilidad de la unión fosfo anhídrido.
Bibliografia
*David G. Nicholls, José Ignacio García de Gurtubay García, Eduardo Rial Zueco.
Bioenergética: introducción a la teoría quimiosmótica. Traducción: José Ignacio García de Gurtubay García, Eduardo Rial Zueco. Editor Reverte, 1987
*Juli G, Peretó. Fundamentos de bioquímica. Volumen 96 de Educación Universidad de Valencia Ed. Universitat de València, 2007
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